Wat zijn fosfo-eiwitten?

de fosfoproteínas het zijn eiwitten die verbonden zijn door middel van een covalente binding aan een fosfaatgroep. Deze unie vindt plaats vanwege wijzigingen die optreden na de vertaling van het DNA.

Er zijn fosfoproteïnen waarvan de binding aan fosfaatgroepen gebruikelijk is, zoals in het geval van caseïne en valetine.

Er zijn echter veel andere eiwitten die tijdens de cellulaire processen tijdelijk worden gefosforyleerd door regulatiemechanismen en fosfoproteïnen worden..

Fosfoproteïnen worden gewoonlijk gekoppeld aan fosfaatgroepen in specifieke aminozuren van hun sequenties. De aminozuren die gewoonlijk worden geassocieerd met fosfaatgroepen zijn serine, threonine, tyrosine, histidine en asparaginezuur..

Fosfo-eiwitten zijn betrokken bij belangrijke activiteiten van het cellulaire proces. Onder hen zijn: de bescherming van structuren van cellen en organismen, de regulatie van cellulaire processen, signalering en aanpassing aan nieuwe milieuomstandigheden.

Het belang van fosfoproteïnen

Adaptieve processen in verschillende organismen, vooral bacteriën, zijn nauw verbonden met fosfoproteïnen.

In veel gevallen worden de cellulaire mechanismen die een cel toelaten zich aan te passen aan omgevingscondities geregeld vanaf het genereren van fosfoproteïnen.

De toevoeging van fosfaatgroepen aan de eiwitten die fosfoproteïnen genereren, kan de binding van liganden en receptoren remmen. Op deze manier spelen fosfoproteïnen een essentiële rol bij de regulatie van cellulaire activiteit.

Fosfoproteïnen zijn in de klinische industrie gebruikt als belangrijke biomarkers voor het identificeren van sommige soorten kanker, in het bijzonder borstkanker.

Bovendien is caseïne, een goed bestudeerd fosfoproteïne, belangrijk in de zuivelindustrie.

Proteïne fosforylatieproces bij celregulatie

In de processen van regulatie van cellulaire activiteit, vindt fosforylatie voornamelijk plaats door de werking van 2 soorten enzymatische componenten.

Sommige zijn de histidine-eiwitkinasen, bekend als HPK, en de andere zijn de regulatoren van de respons, die de eiwitten zijn die gereguleerd moeten worden door middel van fosforylatie..

Tijdens regulatie en ook in sommige gevallen van celsignalering, is er een overdracht van fosfaatgroepen van een ATP (adenosine trifosfaat) molecuul naar de histidineresiduen van de HPK's.

Deze fosfaatgroep gaat vervolgens over naar een asparaginezuurresidu in de responsregulatoren en wordt uiteindelijk in het water afgegeven.

Caseïne en viteline

Hoewel veel eiwitten tijdelijk kunnen worden gefosforyleerd door het regulerende systeem van cellen, zijn het creëren van een grote hoeveelheid fosfoproteïnen, caseïne en viteline specifieke gevallen van fosfoproteïnen die constant aan fosfaatgroepen zijn gebonden.

Caseïne is een eiwit dat voornamelijk wordt aangetroffen in producten zoals melk. Dit fosfoproteïne staat bekend als het onoplosbare eiwit in melk.

Er zijn verschillende soorten caseïne waarvan de eigenschappen en eigenschappen verschillende kenmerken kunnen geven aan zuivelproducten.

De vitelina daarentegen is het belangrijkste eiwit van de dooier van de eieren. Dit eiwit scheidt het wit van de dooier en beschermt het tegen mogelijke breuken.

Dit fosfoproteïne heeft een nauwe relatie met de lipoproteïnen van de eigeel. Deze lipoproteïnen zijn lipovitelenine en lipoviteline.

referenties

1. Terug J. F. et al. Eiwitten van de buitenste laag van het vitellinemembraan van kippeneieren. Biochimica et biophysica acta. 1982; 705 (1): 12-19
2. Blom N. Gammeltoft S. Brunak S. Sequentie en structuurgebaseerde voorspelling van eukaryote eiwitfosforylatiesites. Journal of Molecular Biology. 1999; 294 (5): 1351-1362
3. Ptacek J. Mah A. S. Globale analyse van eiwitfosforylatie in gist.  Nature. 2005; 438 (7068): 679-684
4. Stock J. Nymph A. Stock A. Proteïnefosforylering en regulatie van adaptieve responsen in bacteriën. Microbiologie en moleculaire biologie beoordelingen. 1989; 53 (4): 450-490
5. Weller M. (1979). Proteïne fosforilatie. Pion Ltd. Londen, Verenigd Koninkrijk
6. Zittle C. Custer J. Zuivering en enkele eigenschappen van α_s-Caseïne en κ-Caseïne. Journal of Dairy Science. 1963; 46 (11): 1183-1188.