Welk type proteïne is hemoglobine?

de hemoglobine het is een eiwit dat behoort tot de groep van hemoproteïnen. Deze groep bestaat uit eiwitten die een niet-eiwitgroep hebben, de heemgroep, gekoppeld door verschillende koppelingen naar de eiwitdelen..

Haemoproteïnen worden geclassificeerd als metalloproteïnen, dat wil zeggen moleculen die het gevolg zijn van de binding van een eiwit met een metaalion.

Hemoglobine is een eiwit dat in hoge concentraties in rode bloedcellen aanwezig is, omdat het verantwoordelijk is voor het transport van zuurstof naar verschillende delen van het lichaam in verschillende organismen, inclusief de mens..

Hemoglobine is een eiwit waarvan de structuur en functie enigszins variëren tussen verschillende soorten. Deze verschillen zijn het gevolg van veranderingen in de belangrijkste aminozuurresiduen die het gevolg zijn van de aanpassing van dit eiwit aan de specifieke vereisten van de soort.

Er zijn veel verschillende soorten hemoglobine. soorten hemoglobine worden gedefinieerd door kleine variaties in de conformatie of structuur van het molecuul, de aanwezigheid of afwezigheid van zuurstof, of binding van andere verbindingen, zoals CO₂, aan het hemoproteïnemolecuul.

Welke kenmerken heeft het eiwit hemoglobine??

Eigenschappen en structuur van hemoglobine

Het molecuulgewicht van hemoglobine is berekend bij 64 kDa. Daarnaast heem, hemoglobine heeft verschillende resten van zwavel groepen die u toelaten om de reacties die nodig zijn uit te voeren om het transport functie te vervullen.

De rode kleur is kenmerkend voor dit molecuul en wordt gegeven door de aanwezigheid van ferri-groepen erin.

Hemoglobine in het eiwitgedeelte, bestaat uit vier subeenheden, in identieke paren van twee ketens zogenaamde α ketens en twee β-ketens genoemd ketens. Deze ketens hebben 16 spiraalvormige gebieden waardoor de hemoglobine een tetraëdervorm kan hebben.

Hemoglobine een niet-eiwit componenten, bekend als heem die belangrijk zijn rol transporteren zuurstof vervullen en Arry de reacties waarbij hemoglobine omvat.

Het belangrijkste kenmerk van deze heemgroep is de aanwezigheid van het ferro-ion dat de zuurstof verbindt om het te transporteren.

Het belang van hemoglobine

Hemoglobine is een van de meest bestudeerde eiwitten in de afgelopen 100 jaar. De belangrijkste reden hiervoor was het grote fysiologische belang van dit eiwit dat verantwoordelijk is voor het transport van zuurstof in het bloed.

Naast zijn belang als zuurstoftransporteur, is hemoglobine ook een modelproteïne in studies naar de eigenschappen van eiwitten in het algemeen.

De aspecten van de eiwitten die de studie van hemoglobine het meest hebben toegestaan, zijn de fysisch-chemische eigenschappen en het gedrag van deze moleculen.

Hemoglobine en myoglobine

Myoglobine is een eiwit dat in vele opzichten gelijk aan hemoglobine. Hemoglobine, myoglobine draagt ​​ook zuurstof maar wel slechts in spierweefsel en niet in andere weefsels of bloed.

De verschillen in de aminozuursequentie tussen hemoglobine en myoglobine zijn klein.

Ondanks dit beïnvloeden deze verschillen de functionaliteit van beide moleculen, waardoor bijvoorbeeld wordt veroorzaakt dat myoglobine in het algemeen een hemoproteïne is dat meer op zuurstof lijkt dan hemoglobine.

referenties

1. Ascenzi P. Neuroglobin: van structuur naar functie bij gezondheid en ziekte. Moleculaire aspecten van de geneeskunde. 2016; 52: 1-48.
2. Fanelli A. Antonini E Caputo A. Hemoglobine en Myoglobin. Vooruitgang in eiwitchemie. 1964; 19: 73-222.
3. Ghatge M. S. et al. Kristalstructuur van Carbonmonoxy Sikkel Hemoglobine in de R-toestand. Journal of Structural Biology. 2016; 194 (3): 446-450.
4. Okonjo K. Bohr effect van menselijk Hemoglobine: Scheiding van tertiaire en quaternaire Bijdragen Op basis van de Wyman Equation. Biofysische chemie. 2017; 228: 87-97.
5. Sack J. et al. Locatie van aminozuur bevindt zich in menselijk deoxyhemglobine. International Journal for Hemoglobin Research. 1977; 2 (2): 153-169.
6. Xu H. et al. Spectroscopie van Sible Hemoglobin Molecules door Surface Ehanced Raman Scattering. Physical Review Letters. 1999; 83 (21): 4357-4360.