Immunoglobulinen Structuur, typen en functies

de immunoglobulinen Het zijn moleculen die B-lymfocyten en plasmacellen maken die helpen het lichaam te verdedigen. Ze bestaan ​​uit een glycoproteïne-biomolecule die tot het immuunsysteem behoort. Ze zijn een van de meest voorkomende eiwitten van bloedserum, na albumine.

Antilichamen zijn een andere naam die immunoglobulinen krijgen en ze worden als globulines beschouwd vanwege hun gedrag bij de elektroforese van het bloedserum dat ze bevat. Het immunoglobulinemolecuul kan eenvoudig of complex zijn, afhankelijk van of zijn presentatie als een monomeer is of gepolymeriseerd is.

De gemeenschappelijke structuur van immunoglobulinen is vergelijkbaar met de letter "Y". Er zijn vijf soorten immunoglobulinen die morfologische, functionele en locatieverschillen in het organisme vertonen. De structurele verschillen van de antilichamen zijn niet in vorm, maar in hun samenstelling; elk type heeft een specifiek doel.

De immunologische respons bevorderd door immunoglobulinen is zeer specifiek en is een zeer complex mechanisme. De stimulus voor zijn afscheiding door de cellen wordt geactiveerd in aanwezigheid van middelen die vreemd zijn voor het organisme, zoals bacteriën. De functie van het immunoglobuline zal zijn om te binden aan het vreemde element en het te elimineren.

Immunoglobulinen of antilichamen kunnen zowel in het bloed als in het membraneuze oppervlak van de organen aanwezig zijn. Deze biomoleculen vertegenwoordigen belangrijke elementen binnen het afweersysteem van het menselijk lichaam.

index

• 1 structuur
  • 1.1 Zware kettingen
  • 1.2 Lichte kettingen
  • 1.3 Segmenten Fc en Fab
• 2 soorten
  • 2.1 Immunoglobuline G (IgG)
  • 2.2 Immunoglobuline M (IgM)
  • 2.3 Immunoglobuline A (IgA)
  • 2.4 Immunoglobuline E (IgE)
  • 2.5 Immunoglobuline D (IgD)
  • 2.6 Verandering van type
• 3 functies
  • 3.1 Algemene functies
  • 3.2 Specifieke functies
• 4 Referenties

structuur

De structuur van de antilichamen bevat aminozuren en koolhydraten, de oligosacchariden. De overheersende aanwezigheid van aminozuren, hun hoeveelheid en verdeling is wat de structuur van immunoglobuline bepaalt.

Zoals alle eiwitten hebben immunoglobulinen een primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur, die hun typische uiterlijk bepalen.

Gezien het aantal aminozuren dat zij presenteren, hebben immunoglobulinen twee soorten keten: zware keten en lichte keten. Bovendien heeft, volgens de sequentie van aminozuren in zijn structuur, elk van de ketens een variabel gebied en een constant gebied.

Zware kettingen

De zware ketens van immunoglobulinen komen overeen met polypeptide-eenheden die zijn opgebouwd uit 440 aminozuursequenties.

Elk immunoglobuline heeft 2 zware ketens en elk van deze heeft een variabel gebied en een constant gebied. Het constante gebied heeft 330 aminozuren en de sequentie van de variabele 110 aminozuren is gesequenced.

De structuur van de zware keten is verschillend voor elk immunoglobuline. Het zijn in totaal 5 soorten zware keten die de soorten immunoglobuline bepalen.

De zware-ketentypen worden geïdentificeerd door de Griekse letters y, μ, α, ε, δ voor immunoglobulinen IgG, IgM, IgA, IgE en IgD, respectievelijk.

Het constante gebied van de zware ketens ε en μ worden gevormd door vier domeinen, terwijl die met α, γ, δ er drie hebben. Dus, elke constante regio zal verschillend zijn voor elk type immunoglobuline, maar komt veel voor bij immunoglobulines van hetzelfde type.

Het variabele gebied van de zware keten wordt gevormd door een enkel immunoglobulinedomein. Dit gebied heeft een sequentie van 110 aminozuren en zal verschillend zijn afhankelijk van de specificiteit van het antilichaam voor een antigeen.

In de structuur van de zware ketens kan een hoek of flexie-geroepen scharnier worden waargenomen, die het flexibele gebied van de ketting voorstelt.

Lichte kettingen

De lichte ketens van immunoglobulinen zijn polypeptiden bestaande uit ongeveer 220 aminozuren. Er zijn twee soorten lichte keten bij de mens: kappa (κ) en lambda (λ), de laatste met vier subtypes. De constante en variabele domeinen hebben elk een sequentie van 110 aminozuren.

Een antilichaam kan twee K (κκ) lichte ketens of een paar λ (λλ) -ketens hebben, maar het is niet mogelijk om elk van elk type te hebben op hetzelfde moment.

Segmenten Fc en Fab

Aangezien elk immunoglobuline een vorm heeft die lijkt op een "Y", kan deze in twee segmenten worden verdeeld. Het "lagere" segment, de basis, wordt de kristalliseerbare fractie of Fc genoemd; terwijl de armen van de "Y" de Fab vormen, of fractie die het antigeen bindt. Elk van deze structurele coupes van het immunoglobuline vervult een andere functie.

Fc-segment

Het Fc-segment heeft twee of drie constante domeinen van de zware ketens van immunoglobuline.

Fc kan binden aan eiwitten of een specifieke receptor in basofielen, eosinofielen of mestcellen, dus induceert het de specifieke immuunrespons die het antigeen zal elimineren. Fc komt overeen met het carboxyleinde van het immunoglobuline.

Segment Fab

De Fab-fractie of -segment van een antilichaam bevat de variabele domeinen aan zijn uiteinden, naast de constante domeinen van de zware en lichte ketens.

Het constante domein van de zware keten wordt voortgezet met de domeinen van het Fc-segment dat het scharnier vormt. Komt overeen met het amino-eindstandige uiteinde van het immunoglobuline.

Het belang van het Fab-segment is dat het binding met antigenen, vreemde stoffen en mogelijk schadelijke stoffen mogelijk maakt.

De variabele domeinen van elk immunoglobuline garanderen hun specificiteit voor een bepaald antigeen; deze eigenschap maakt zelfs het gebruik ervan mogelijk bij de diagnose van ontstekings- en infectieziekten.

type

De tot nu toe bekende immunoglobulinen bezitten een specifieke zware keten die constant is voor elk van deze en het verschil van de andere.

Er zijn vijf variëteiten van zware ketens die vijf soorten immunoglobulinen bepalen, waarvan de functies verschillen.

Immunoglobuline G (IgG)

Immunoglobuline G is de meest talrijke variëteit. Het heeft een zware gamma-keten en wordt gepresenteerd in unimoleculaire of monomere vorm.

IgG komt het meest voor in zowel het bloedserum als de weefselruimte. Minimale veranderingen in de aminozuursequentie van de zware keten bepalen de verdeling in subtypes: 1, 2, 3 en 4.

Immunoglobuline G heeft een sequentie van 330 aminozuren in het Fc-segment en een molecuulgewicht van 150.000, waarvan 105.000 overeenkomen met zijn zware keten.

Immunoglobuline M (IgM)

Immunoglobuline M is een pentameer waarvan de zware keten μ is. Het molecuulgewicht ervan is hoog, ongeveer 900.000.

De aminozuursequentie van zijn zware keten is 440 in zijn Fc-fractie. Het wordt voornamelijk aangetroffen in bloedserum, dat 10 tot 12% immunoglobulinen vertegenwoordigt. IgM heeft slechts één subtype.

Immunoglobuline A (IgA)

Het komt overeen met het zware keten type a en vertegenwoordigt 15% van de totale immunoglobulinen. IgA wordt aangetroffen in zowel bloed als secreties, inclusief moedermelk, in de vorm van een monomeer of dimeer. Het molecuulgewicht van dit immunoglobuline is 320.000 en het heeft twee subtypen: IgA1 en IgA2.

Immunoglobuline E (IgE)

Immunoglobuline E wordt gevormd door het type ε van het zware keten en is zeer schaars in serum, ongeveer 0,002%.

IgE heeft een molecuulgewicht van 200.000 en is aanwezig als een monomeer, voornamelijk in serum, nasaal slijm en speeksel. Het is ook gebruikelijk om dit immunoglobuline te vinden in basofielen en mestcellen.

Immunoglobuline D (IgD)

De zware keten variëteit 8 komt overeen met immunoglobuline D, dat 0,2% van de totale immunoglobulinen vertegenwoordigt. IgD heeft een molecuulgewicht van 180.000 en is gestructureerd in de vorm van monomeer.

Het is gerelateerd aan B-lymfocyten, bevestigd aan het oppervlak hiervan. De functie van IgD is echter niet duidelijk.

Verandering van type

Immunoglobulinen kunnen een structurele type verandering ondergaan, vanwege de noodzaak van afweer tegen een antigeen.

Deze verandering is het gevolg van de functie van B-lymfocyten om antilichamen te maken door de eigenschap van adaptieve immuniteit. De structurele verandering bevindt zich in het constante gebied van de zware keten, zonder het variabele gebied te veranderen.

Een verandering van type of klasse kan ervoor zorgen dat een IgM door gaat naar IgG of IgE, en dit gebeurt als een reactie veroorzaakt door interferon-gamma of interleukinen IL-4 en IL-5.

functies

De rol van immunoglobulinen in het immuunsysteem is van vitaal belang voor de verdediging van het organisme.

Immunoglobulinen maken deel uit van het humorale immuunsysteem; dat wil zeggen, het zijn stoffen die worden afgescheiden door cellen ter bescherming tegen pathogene of schadelijke middelen. 

Ze vormen een effectief middel voor verdediging, effectief, specifiek en gesystematiseerd, en zijn van grote waarde als onderdeel van het immuunsysteem. Ze hebben algemene en specifieke functies binnen de immuniteit:

Algemene functies

Antilichamen of immunoglobulines vervullen zowel onafhankelijke functies als activerende celgemedieerde effector- en secretorische responsen.

Antigeen-antilichaambinding

Immunoglobulinen hebben de functie van bindende antigene middelen op een specifieke en selectieve wijze.

De vorming van het antigeen-antilichaamcomplex is de hoofdfunctie van een immunoglobuline en daarom is het de immuunrespons die de werking van het antigeen kan stoppen. Elk antilichaam kan op hetzelfde moment aan twee of meer antigenen binden.

Effector-functies

Meestal dient het antigeen-antilichaamcomplex als start voor het activeren van specifieke cellulaire responsen of voor het initiëren van een sequentie van gebeurtenissen die de eliminatie van het antigeen bepalen. De twee meest voorkomende effectorreacties zijn celbinding en complementactivering.

Celbinding hangt af van de aanwezigheid van specifieke receptoren voor het Fc-segment van het immunoglobuline, zodra het is gekoppeld aan het antigeen.

Cellen zoals mestcellen, eosinofielen, basofielen, lymfocyten en fagocyten bezitten deze receptoren en verschaffen mechanismen voor antigeenverwijdering.

De activering van de complementcascade is een complex mechanisme dat het begin van een sequentie omvat, dus het eindresultaat is de uitscheiding van toxische stoffen die antigenen elimineren.

Specifieke functies

Ten eerste ontwikkelt elk type immunoglobuline een specifieke verdedigingsfunctie:

Immunoglobuline G

- Immunoglobuline G verschaft de meeste afweer tegen antigene middelen, inclusief bacteriën en virussen.

- IgG activeert mechanismen zoals complement en fagocytose.

- De samenstelling van specifiek IgG voor een antigeen is duurzaam.

- Het enige antilichaam dat de moeder kan overbrengen naar de kinderen tijdens de zwangerschap is IgG.

Immunoglobuline M

- IgM is het antilichaam voor een snelle reactie op schadelijke en infectieuze stoffen, omdat het onmiddellijke actie biedt totdat het wordt vervangen door IgG.

- Dit antilichaam activeert cellulaire responsen opgenomen in het lymfocytmembraan en humorale responsen als het complement.

- Het is het eerste immunoglobuline dat de mens synthetiseert.

Immunoglobuline A

- Werkt als een afweermiddel tegen ziekteverwekkers en bevindt zich op het oppervlak van de slijmvliezen.

- Het is aanwezig in respiratoire mucosa, spijsvertering, urinekanaal en ook in secreties zoals speeksel, nasaal slijm en scheuren.

- Hoewel de complementactivatie ervan laag is, kan het worden geassocieerd met lysozymen om bacteriën te elimineren.

- De aanwezigheid van immunoglobuline D in zowel moedermelk als colostrum maakt het voor een pasgeborene mogelijk om het tijdens de borstvoeding te krijgen.

Immunoglobuline E

- Immunoglobuline E verschaft een sterk afweermechanisme tegen allergeen producerende antigenen.

- De interactie tussen IgE en een allergeen veroorzaakt ontstekingsstoffen die verantwoordelijk zijn voor de symptomen van allergieën, zoals niezen, hoesten, netelroos, verhoogde tranen en nasaal slijm..

- Het IgE kan ook worden gekoppeld aan het oppervlak van de parasieten met behulp van het Fc-segment, waardoor een reactie ontstaat die de dood van deze parasieten veroorzaakt..

Immunoglobuline D

- De monomere structuur van IgD is gekoppeld aan B-lymfocyten die geen interactie hebben met antigenen, dus werken ze als receptoren.

- De IgD-functie is onduidelijk.

referenties

1. (s.f.) Medische definitie van immunoglobuline. Hersteld van medicinenet.com
2. Wikipedia (s.f.). Antilichaam. Opgehaald van en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Inmunoglobulins. Hersteld van sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (s.f.). Immunoglobulinen en andere moleculen van B-cellen Algemene immunologie Natuurlijk. Hersteld van ugr.es
5. (s.f.) Inleiding tot immunoglobulinen. Opgehaald van thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Immuunsysteem anatomie. Hersteld van emedicine.medscape.com
7. Biochemistryquestions (2009). Immunoglobulinen: structuur en functies. Hersteld van biochemistryquestions.wordpress.com
8. (s.f.) Immunoglobulinen - structuur en functie. Teruggeplaatst van microbiologybook.org