Apoenzymkenmerken, functies en voorbeelden



een apoenzyme Het is het eiwitdeel van een enzym, daarom is het ook bekend als apoproteïne. Het apoenzym is inactief, dat wil zeggen, het kan zijn functie van uitvoeren van een bepaalde biochemische reactie niet uitvoeren, en het is onvolledig totdat het andere moleculen verenigt die bekend staan ​​als cofactoren.

Het eiwitdeel (apoenzym) vormt samen met een co-factor een volledig enzym (holoenzym). Enzymen zijn eiwitten die de snelheid van biochemische processen kunnen verhogen. Sommige enzymen hebben hun cofactoren nodig om de katalyse uit te voeren, terwijl andere ze niet nodig hebben.

index

  • 1 Belangrijkste kenmerken
    • 1.1 Het zijn eiwitstructuren
    • 1.2 Ze maken deel uit van geconjugeerde enzymen
    • 1.3 Ze laten verschillende co-factoren toe
  • 2 Functies van de apoenzymen
    • 2.1 Creëer holoenzymen
    • 2.2 Geef aanleiding tot katalytische actie
  • 3 voorbeelden
    • 3.1 Koolzuuranhydrase
    • 3.2 Hemoglobine
    • 3.3 Cytochroomoxidase
    • 3.4 Alcoholdehydrogenase
    • 3.5 Pyruvaat-kinase
    • 3.6 Pyruvaatcarboxylase
    • 3.7 Acetyl co-enzym Een carboxylase
    • 3.8 Monoamine oxidase
    • 3.9 Lactaatdehydrogenase
    • 3.10 Catalase
  • 4 Referenties

Belangrijkste kenmerken

Het zijn eiwitstructuren

De apoenzymen komen overeen met het eiwitgedeelte van een enzym, de moleculen waarvan de functie is om te werken als katalysatoren tegen bepaalde chemische reacties in het lichaam.

Ze maken deel uit van geconjugeerde enzymen

Enzymen die geen cofactoren vereisen, worden eenvoudige enzymen genoemd, zoals pepsine, trypsine en urease. Daarentegen zijn enzymen die een specifieke co-factor vereisen bekend als geconjugeerde enzymen. Deze zijn samengesteld uit twee hoofdcomponenten: de cofactor, de niet-eiwitstructuur; en het apoenzym, de eiwitstructuur.

De co-factor kan een organische verbinding (bijvoorbeeld een vitamine) of een anorganische verbinding (bijvoorbeeld een metaalion) zijn. De organische co-factor kan een co-enzym of een prosthetische groep zijn. Een co-enzym is een cofactor die zwak is gebonden aan het enzym en daarom gemakkelijk kan worden afgegeven uit de actieve plaats van het enzym.

Ze laten een verscheidenheid aan co-factoren toe

Er zijn veel co-factoren die samen met apoenzymen Holoenzymen produceren. De gemeenschappelijke co-enzymen zijn NAD +, FAD, co-enzym A, vitamine B en vitamine C. De gemeenschappelijke metaalionen die binden aan apoenzymen zijn oa ijzer, koper, calcium, zink en magnesium..

De cofactoren binden stevig of licht met het apoenzym om het apoenzym in een holoenzym om te zetten. Zodra de cofactor uit het holo-enzym is verwijderd, wordt het weer apoenzym, wat inactief en onvolledig is.

Apoenzyme functies

Holoenzymen maken

De belangrijkste functie van de apoenzymen is om de holoenzymen te laten ontstaan: de apoenzymen worden verenigd met een cofactor en vanuit deze link wordt een holoenzym gegenereerd.

Geef aanleiding tot katalytische actie

Katalyse verwijst naar het proces waardoor het mogelijk is om sommige chemische reacties te versnellen. Dankzij de apoenzymen zijn de holoenzymen voltooid en kunnen ze hun katalytische werking activeren.

Voorbeelden

Koolzuuranhydrase

Koolzuuranhydrase is een cruciaal enzym in dierlijke cellen, plantencellen en in het milieu om koolstofdioxideconcentraties te stabiliseren.

Zonder dit enzym zou de omzetting van koolstofdioxide in bicarbonaat - en omgekeerd - uiterst langzaam zijn, waardoor het bijna onmogelijk zou zijn om vitale processen uit te voeren, zoals fotosynthese in planten en uitademing tijdens de ademhaling..

hemoglobine

Hemoglobine is een globulair eiwit dat aanwezig is in de rode bloedcellen van gewervelde dieren en in het plasma van veel ongewervelde dieren, waarvan de functie is het transporteren van zuurstof en koolstofdioxide.

De vereniging van zuurstof en kooldioxide met het enzym vindt plaats op een site genaamd de heemgroep, die verantwoordelijk is voor het geven van de rode kleur aan het bloed van vertebraten.

Cytochroomoxidase

Cytochroomoxidase is een enzym dat in de meeste cellen aanwezig is. Het bevat ijzer en een porfyrine.

Dit oxiderende enzym is erg belangrijk voor de processen voor het verkrijgen van energie. Het wordt aangetroffen in het mitochondriale membraan waar het de overdracht van elektronen van het cytochroom naar zuurstof katalyseert, wat uiteindelijk leidt tot de vorming van water en ATP (energiemolecule).

Alcohol dehydrogenase

Alcoholdehydrogenase is een enzym dat voornamelijk voorkomt in de lever en de maag. Dit apoenzym katalyseert de eerste stap in het metabolisme van alcohol; dat wil zeggen, de oxidatie van ethanol en andere alcoholen. Op deze manier worden ze omgezet in aceetaldehyde.

De naam duidt het werkingsmechanisme aan in dit proces: het voorvoegsel "des" betekent "nee" en "hydro" verwijst naar een waterstofatoom. Aldus is de functie van alcoholdehydrogenase het verwijderen van een waterstofatoom uit alcohol.

Pyruvate kinase

Pyruvaatkinase is het apoenzym dat de laatste stap van het cellulaire proces van glucosedegradatie (glycolyse) katalyseert.

Zijn functie is om de overdracht van een fosfaatgroep van fosfoenolpyruvaat naar adenosinedifosfaat te versnellen, waarbij één molecuul pyruvaat en één van ATP wordt geproduceerd.

Pyruvaatkinase heeft 4 verschillende vormen (isoenzymen) in de verschillende weefsels van dieren, die elk specifieke kinetische eigenschappen bezitten die nodig zijn om zich aan te passen aan de metabole vereisten van deze weefsels..

Pyruvaatcarboxylase

Pyruvaatcarboxylase is het enzym dat carboxylatie katalyseert; dat wil zeggen, de overdracht van een carboxylgroep naar een pyruvaatmolecule om oxaalacetaat te vormen.

Het katalyseert specifiek in verschillende weefsels, bijvoorbeeld: in lever en nier versnelt de initiële reacties voor de synthese van glucose, terwijl in vetweefsel en hersenen de synthese van lipiden uit pyruvaat bevordert.

Het is ook betrokken bij andere reacties die deel uitmaken van de biosynthese van koolhydraten.

Acetyl co-enzym Een carboxylase

Acetyl-CoA-carboxylase is een belangrijk enzym in het metabolisme van vetzuren. Het is een eiwit dat voorkomt in zowel dieren als planten en dat verschillende subeenheden presenteert die verschillende reacties katalyseren.

Zijn functie is in feite om een ​​carboxylgroep over te brengen naar acetyl-CoA om het in malonylcoenzym A (malonyl-CoA) om te zetten.

Het heeft 2 isovormen, ACC1 en ACC2 genoemd, die verschillen in hun functie en distributie in zoogdierweefsels.

Monoamine oxidase

Monoamine-oxidase is een enzym dat aanwezig is in zenuwweefsels waar het een belangrijke rol speelt bij de inactivatie van bepaalde neurotransmitters, zoals serotonine, melatonine en epinefrine..

Neemt deel aan biochemische reacties van degradatie van verschillende monoamines in de hersenen. Bij deze oxidatieve reacties gebruikt het enzym zuurstof om een ​​aminogroep van een molecuul te verwijderen en een aldehyde (of een keton) en de bijbehorende ammoniak te produceren.

Lactaat dehydrogenase

Lactaatdehydrogenase is een enzym dat wordt aangetroffen in de cellen van dieren, planten en prokaryoten. Zijn functie is om de omzetting van lactaat in pyrodruivenzuur te bevorderen, en omgekeerd.

Dit enzym is belangrijk bij cellulaire ademhaling, waarbij glucose, afkomstig van voedsel, degradeert om bruikbare energie voor cellen te verkrijgen.

Hoewel lactaatdehydrogenase overvloedig is in weefsels, zijn de niveaus van dit enzym laag in het bloed. Wanneer er echter een blessure of ziekte is, komen er veel moleculen vrij in de bloedbaan. Zo is lactaatdehydrogenase een indicator van bepaalde verwondingen en ziekten, zoals hartaanvallen, bloedarmoede, kanker, HIV, onder andere.

catalase

Catalase wordt gevonden in alle organismen die in aanwezigheid van zuurstof leven. Het is een enzym dat de reactie versnelt waardoor waterstofperoxide ontleedt in water en zuurstof. Op deze manier voorkomt het accumulatieve toxische verbindingen.

Het helpt dus organen en weefsels te beschermen tegen de schade die wordt veroorzaakt door peroxide, een stof die continu wordt geproduceerd in talloze metabolische reacties. Bij zoogdieren wordt het voornamelijk in de lever aangetroffen.

referenties

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Voorlopige studie van Serum Lactate Dehydrogenase (LDH) -Prognostische Biomerker in Carcinoma Borst. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F.K., & Hendrickson, W.A. (1995). Structuur van het biotinyl domein van acetyl-co-enzym A carboxylase bepaald door MAD phasing. structuur, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biochemie (8e druk). W. H. Freeman and Company.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). De associatie van serum lactaat dehydrogenase niveau met geselecteerde opportunistische infecties en HIV-progressie. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Functie van koolzuuranhydrase in bloed. natuur, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P.F. (2011). Structuren en mechanisme van de monoamine oxidase familie. Biomoleculaire concepten, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Menselijke pyruvaatkinase M2: een multifunctioneel eiwit. Protein Science, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W.W., Wallace, J.C., & Attwood, P.V. (2008). Structuur, mechanisme en regulatie van pyruvaatcarboxylase. Biochemical Journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymen van pyruvaat-kinase. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). biologie (7e druk) Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). Structuur en functie van koolzuuranhydrasen. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P., & Healy, J. (2004). Monoamineoxidasen: zekerheden en onzekerheden. Huidige medicinale chemie, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Moleculair niveau (5de ed.). Wiley.
  14. Xu, H.N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Is hoger lactaat een indicator voor tumor gemetastaseerd risico? Een pilot MRS onderzoek met behulp van hypergepolariseerd 13C-pyruvaat. Academische radiologie, 21(2), 223-231.