Delen:
Denaturatie van eiwitten Factoren die het en gevolgen veroorzaken
de denaturatie van eiwitten Het bestaat uit het verlies van de driedimensionale structuur door verschillende omgevingsfactoren, zoals temperatuur, pH of bepaalde chemische agentia. Het verlies van de structuur resulteert in het verlies van de biologische functie die met dat eiwit is geassocieerd, of het nu enzymatisch, structureel, transporterend, onder andere is..
De structuur van het eiwit is zeer gevoelig voor veranderingen. De destabilisatie van een enkele brug van essentiële waterstof kan het eiwit denatureren. Op dezelfde manier zijn er interacties die niet strikt noodzakelijk zijn om te voldoen aan de eiwitfunctie en die, in geval van destabilisatie, geen effect heeft op de werking.
index
- 1 Structuur van eiwitten
- 1.1 Primaire structuur
- 1.2 Secundaire structuur
- 1.3 Tertiaire structuur
- 1.4 Quaternaire structuur
- 2 Factoren die denaturatie veroorzaken
- 2.1 pH
- 2.2 Temperatuur
- 2.3 Chemische stoffen
- 2.4 Reductiemiddelen
- 3 Gevolgen
- 3.1 Renatureren
- 4 chaperonne-eiwitten
- 5 Referenties
Structuur van eiwitten
Om de processen van eiwitdenaturatie te begrijpen, moeten we weten hoe eiwitten zijn georganiseerd. Deze huidige primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur.
Primaire structuur
Het is de sequentie van aminozuren die het eiwit vormen. Aminozuren zijn de fundamentele bouwstenen van deze biomoleculen en er zijn 20 verschillende soorten, elk met specifieke fysische en chemische eigenschappen. Ze worden samengevoegd door middel van een peptidebinding.
Secundaire structuur
In deze structuur begint deze lineaire keten van aminozuren te vouwen door waterstofbruggen. Er zijn twee secundaire basisstructuren: de helix α, spiraalvormig; en het gevouwen vel ß, wanneer twee lineaire kettingen parallel zijn uitgelijnd.
Tertiaire structuur
Betrekt andere soorten krachten die resulteren in een specifiek vouwen van de driedimensionale vorm.
De R-ketens van de aminozuurresiduen die de structuur van het eiwit vormen, kunnen disulfidebruggen vormen en de hydrofobe delen van de eiwitten zijn van binnen gegroepeerd, terwijl de hydrofiele delen naar het water zijn gericht. De van der Waals-krachten werken als een stabilisator van de beschreven interacties.
Quaternaire structuur
Het bestaat uit aggregaten van eiwiteenheden.
Wanneer een eiwit wordt gedenatureerd, verliest het de quaternaire, tertiaire en secundaire structuur, terwijl de primaire intact blijft. Eiwitten die rijk zijn aan disulfidebindingen (tertiaire structuur) geven een grotere weerstand tegen denaturatie.
Factoren die denaturatie veroorzaken
Elke factor die de niet-covalente bindingen die verantwoordelijk zijn voor het handhaven van de natieve structuur van het eiwit destabiliseert, kan zijn denaturatie produceren. Een van de belangrijkste die we kunnen noemen:
pH
Bij zeer extreme pH-waarden, hetzij zure of basische media, kan het eiwit zijn driedimensionale configuratie verliezen. Het teveel aan H-ionen+ en OH- in het midden destabiliseert het de interacties van het eiwit.
Deze verandering in ionpatroon produceert denaturatie. De denaturatie door de pH kan in sommige gevallen omkeerbaar zijn en in andere gevallen onomkeerbaar.
temperatuur
Thermische denaturatie treedt op wanneer de temperatuur stijgt. In organismen die in gemiddelde omgevingsomstandigheden leven, beginnen eiwitten te destabiliseren bij temperaturen boven 40 ° C. Het is duidelijk dat de eiwitten van thermofiele organismen deze temperatuurbereiken kunnen weerstaan.
Temperatuurstijgingen tot een verhoogde moleculaire bewegingen die de waterstofbindingen en andere niet-covalente bindingen, wat resulteert in het verlies van de tertiaire structuur.
Deze temperatuurstijgingen leiden tot een afname van de reactiesnelheid, als we het hebben over enzymen.
Chemische stoffen
Polaire stoffen - zoals ureum - beïnvloeden in hoge concentraties waterstofbruggen. Ook niet-polaire stoffen kunnen soortgelijke gevolgen hebben.
Detergentia kunnen ook de eiwitstructuur destabiliseren; het is echter geen agressief proces en ze zijn meestal omkeerbaar.
Reductiemiddelen
Β-mercapto-ethanol (HOCH2CH2SH) is een chemisch agens dat vaak in het laboratorium wordt gebruikt om eiwitten te denatureren. Het is verantwoordelijk voor het verminderen van de disulfidebruggen tussen de aminozuurresiduen. Het kan de tertiaire of quaternaire structuur van het eiwit destabiliseren.
Een ander reductiemiddel met vergelijkbare functies is dithiothreitol (DTT). Bovendien zijn andere factoren die bijdragen aan het verlies van de natieve structuur in eiwitten zware metalen in hoge concentraties en ultraviolette straling.
botsing
Wanneer denaturatie optreedt, verliest het eiwit zijn functie. Eiwitten werken optimaal wanneer ze in hun oorspronkelijke staat zijn.
Het verlies van functie gaat niet altijd samen met een denatureringsproces. Een kleine verandering in de eiwitstructuur kan leiden tot functieverlies zonder de hele driedimensionale structuur te destabiliseren.
Het proces kan al dan niet onomkeerbaar zijn. Als in het laboratorium de omstandigheden worden omgekeerd, kan het eiwit terugkeren naar de oorspronkelijke configuratie.
renaturatie
Een van de beroemdste en meest overtuigende experimenten op renaturatie werd aangetoond in Ribonuclease A..
Toen de onderzoekers denaturerende middelen zoals ureum of β-mercapto-ethanol voegden, werd het eiwit gedenatureerd. Als deze middelen werden verwijderd, keerde het eiwit terug naar zijn oorspronkelijke conformatie en kon het zijn functie uitvoeren met een efficiëntie van 100%.
Een van de belangrijkste conclusies van dit onderzoek was om experimenteel aan te tonen dat de driedimensionale conformatie van het eiwit wordt gegeven door zijn primaire structuur.
In sommige gevallen is het denatureringsproces volledig onomkeerbaar. Als we bijvoorbeeld een ei koken, passen we warmte toe op de eiwitten (de belangrijkste is albumine) die het maken, het wit krijgt een stevig, witachtig uiterlijk. Intuïtief kunnen we concluderen dat, zelfs als we het afkoelen, het niet zal terugkeren naar zijn oorspronkelijke vorm.
In de meeste gevallen gaat het denaturatieproces gepaard met verlies van oplosbaarheid. Het vermindert ook de viscositeit, diffusiesnelheid en kristalliseert gemakkelijker.
Chaperonne-eiwitten
Chaperone of chaperonine-eiwitten zijn verantwoordelijk voor het voorkomen van de denaturering van andere eiwitten. Ze onderdrukken ook bepaalde interacties die niet adequaat zijn tussen de eiwitten om een correcte vouwing van hetzelfde te garanderen.
Wanneer de temperatuur van het medium toeneemt, verhogen deze eiwitten hun concentratie en werken ze door de denaturatie van andere eiwitten te voorkomen. Daarom worden ze ook "heat shock proteins" of HSP genoemd voor het acroniem in het Engels (Heat Shock Proteins).
De chaperonnina's zijn analoog aan een kooi of een vat dat in het inwendige het eiwit van belang beschermt.
Deze eiwitten die reageren op situaties van cellulaire stress zijn gemeld in verschillende groepen van levende organismen en zijn sterk geconserveerd. Er zijn verschillende soorten chaperoninen en deze worden geclassificeerd op basis van hun molecuulgewicht.
referenties
- Campbell, N. A., & Reece, J. B. (2007). biologie. Ed. Panamericana Medical.
- Devlin, T. M. (2004). Biochemie: leerboek met klinische toepassingen. Ik draaide achteruit.
- Koolman, J., & Röhm, K.H. (2005). Biochemie: tekst en atlas. Ed. Panamericana Medical.
- Melo, V., Ruiz, V. M., & Cuamatzi, O. (2007). Biochemie van metabole processen. Reverte.
- Pacheco, D., & Leal, D. P. (2004). Medische biochemie. Redactioneel Limusa.
- Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). biochemie. Redactioneel Limusa.
- Sadava, D., & Purves, W.H. (2009). Leven: de wetenschap van de biologie. Ed. Panamericana Medical.
- Tortora, G. J., Funke, B.R., & Case, C.L. (2007). Inleiding tot de microbiologie. Ed. Panamericana Medical.
- Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C.W. (2007). Fundamentals of Biochemistry. Ed. Panamericana Medical.