Holo-enzymkarakteristieken, functies en voorbeelden



een holoenzima is een enzym dat bestaat uit een eiwitdeel dat apoenzym wordt genoemd, gecombineerd met een niet-eiwitmolecuul dat een cofactor wordt genoemd. Noch het apoenzym noch de cofactor zijn actief wanneer ze gescheiden zijn; dat wil zeggen, om te kunnen functioneren moeten ze worden gekoppeld.

De holo-enzymen zijn dus de gecombineerde enzymen en zijn bijgevolg katalytisch actief. Enzymen zijn een soort biomoleculen waarvan de functie in principe is om de snelheid van cellulaire reacties te verhogen. Sommige enzymen hebben de hulp van andere moleculen nodig, de zogenaamde co-factoren.

De co-factoren worden aangevuld met de apoenzymen en vormen een actief holoenzym dat de katalyse uitvoert. Die enzymen die een bepaalde cofactor vereisen, zijn gekend als geconjugeerde enzymen. Deze hebben twee hoofdcomponenten: de cofactor, die een metaal (anorganisch) ion of een organisch molecuul kan zijn; het apoenzyme, eiwitdeel.

index

  • 1 Kenmerken
    • 1.1 Bestaat uit apoenzymen en co-factoren
    • 1.2 Ze laten een verscheidenheid aan co-factoren toe
    • 1.3 Tijdelijke of permanente verbintenis
  • 2 functie
  • 3 Voorbeelden van veel voorkomende holoenzymen
    • 3.1 RNA-polymerase
    • 3.2 DNA-polymerase
    • 3.3 Koolzuuranhydrase
    • 3.4 Hemoglobine
    • 3.5 Cytochroomoxidase
    • 3.6 Pyruvaat-kinase
    • 3.7 Pyruvaatcarboxylase
    • 3.8 Acetyl CoA-carboxylase
    • 3.9 Monoamineoxidase
    • 3.10 Lactaatdehydrogenase
    • 3.11 Catalase
  • 4 Referenties

features

Gevormd door apoenzymen en cofactoren

De apoenzymen zijn het eiwitgedeelte van het complex en de co-factoren kunnen ionen of organische moleculen zijn.

Ze laten een verscheidenheid aan co-factoren toe

Er zijn verschillende soorten cofactoren die helpen de Holoenzymen te vormen. Enkele voorbeelden zijn co-enzymen en veel voorkomende vitamines, bijvoorbeeld: vitamine B, FAD, NAD +, vitamine C t co-enzym A.

Sommige cofactoren met metaalionen, bijvoorbeeld: koper, ijzer, zink, calcium en magnesium, onder anderen. Een andere klasse van co-factoren zijn de zogenaamde prosthetische groepen.

Tijdelijke of permanente vereniging

De co-factoren kunnen zich met verschillende intensiteiten bij de apoenzymen voegen. In sommige gevallen is de unie zwak en tijdelijk, terwijl in andere gevallen de unie zo sterk is dat hij permanent is.

In gevallen waarin de unie tijdelijk is, wanneer de cofactor uit het holo-enzym wordt verwijderd, wordt het weer apoenzym en houdt op actief te zijn.

functie

Het holoenzym is een enzym dat klaar is om zijn katalytische functie uit te oefenen; dat wil zeggen, om bepaalde chemische reacties te versnellen die in verschillende gebieden worden gegenereerd.

De functies kunnen variëren afhankelijk van de specifieke actie van het holoenzym. Een van de belangrijkste is het DNA-polymerase, waarvan de functie is ervoor te zorgen dat DNA-kopiëren correct wordt uitgevoerd.

Voorbeelden van veel voorkomende holoenzymen

RNA polymerase

RNA-polymerase is een holoenzym dat de synthesereactie van RNA katalyseert. Dit holoenzym is nodig om RNA-strengen te bouwen uit sjabloon-DNA-strengen die als sjablonen werken tijdens het transcriptieproces.

Zijn functie is om ribonucleotiden aan het 3-uiteinde van een groeiend RNA-molecuul toe te voegen. In prokaryoten heeft het RNA-polymerase-apoenzym een ​​cofactor nodig die sigma 70 wordt genoemd.

DNA-polymerase

DNA-polymerase is ook een holoenzym dat de polymerisatiereactie van DNA katalyseert. Dit enzym speelt een zeer belangrijke rol voor cellen omdat het verantwoordelijk is voor het repliceren van genetische informatie.

DNA-polymerase heeft een positief geladen ion nodig, meestal magnesium, om zijn functie uit te oefenen.

Verschillende soorten DNA polymerase: DNA polymerase III holoenzym een ​​kern die twee enzymen (Pol III) heeft, elk samengesteld uit drie subeenheden (α, ɛ en θ), een schuifklem die twee beta-subeenheden en een complex van laadfixatie met meerdere subeenheden (δ, τ, γ, ψ en χ).

Koolzuuranhydrase

Koolzuuranhydrase, ook genoemd dehydratase carbonaat, behoort tot een familie van gevormdeholoenzymen dat de snelle omzetting van kooldioxide (CO2) en water (H20) katalyseren in bicarbonaat (H2CO3) en protonen (H +).

Het enzym vereist een zinkion (Zn + 2) als een cofactor om zijn functie uit te voeren. De reactie die wordt gekatalyseerd door koolzuuranhydrase is omkeerbaar, daarom wordt de activiteit ervan als belangrijk beschouwd, omdat het helpt de zuur-base balans tussen bloed en weefsels te handhaven.

hemoglobine

Hemoglobine is een zeer belangrijk holo-enzym voor het transport van gassen in dierlijke weefsels. Dit eiwit in de rode bloedcellen bevat ijzer (Fe + 2) en het is de functie om zuurstof van de longen naar andere delen van het lichaam te transporteren..

De moleculaire structuur van hemoglobine is een tetrameer, wat betekent dat het is samengesteld uit 4 polypeptideketens of -subeenheden.

Elke subeenheid van dit holoenzym bevat een heemgroep en elke heemgroep bevat een ijzeratoom dat kan binden aan zuurstofmoleculen. De heemgroep van hemoglobine is zijn prosthetische groep, noodzakelijk voor zijn katalytische functie.

Cytochroomoxidase

Cytochroomoxidase is een enzym dat deelneemt aan de processen van het verkrijgen van energie, die worden uitgevoerd in de mitochondria van bijna alle levende wezens.

Het is een complex holo-enzym dat de medewerking vereist van bepaalde cofactoren, ijzer- en koperionen, om de reactie van elektronenoverdracht en ATP-productie te katalyseren.

Pyruvate kinase

Pyruvaatkinase is een ander belangrijk holoenzym voor alle cellen, omdat het deelneemt aan een van de universele metabole routes: glycolyse.

Zijn functie is het katalyseren van de overdracht van een fosfaatgroep van een molecule genaamd fosfoenolpyruvaat naar een ander molecuul genaamd adenosinedifosfaat, om ATP en pyruvaat te vormen.

Het apoenzym vereist kalium (K ') en magnesium (Mg + 2) kationen als co-factoren om het functionele holoenzym te vormen.

Pyruvaatcarboxylase

Een ander belangrijk voorbeeld is pyruvaatcarboxylase, een holoenzym dat de overdracht van een carboxylgroep naar een pyruvaatmolecuul katalyseert. Aldus wordt pyruvaat omgezet in oxaalacetaat, een belangrijk tussenproduct in het metabolisme.

Om functioneel actief te zijn, heeft het pyruvaat carboxylase apoenzym een ​​cofactor nodig die biotine wordt genoemd.

Acetyl CoA-carboxylase

Acetyl-CoA-carboxylase is een holoenzym waarvan de co-factor, zoals de naam al aangeeft, co-enzym A is.

Wanneer het apo-enzym en co-enzym A gekoppeld is katalytisch actief holo-enzym om zijn functie om een ​​carboxylgroep dragen tot acetyl-CoA in malonyl co- enzym A convert (malonyl-CoA).

Acetyl-CoA vervult belangrijke functies in zowel dierlijke cellen als plantencellen.

Monoamine oxidase

Dit is een belangrijk holo-enzym in het menselijke zenuwstelsel, de functie ervan is om de afbraak van bepaalde neurotransmitters te bevorderen.

Om het monoamine-oxidase katalytisch actief te laten zijn, moet het op covalente wijze aan zijn cofactor worden gebonden, het flavine-adenine-dinucleotide (FAD).

Lactaat dehydrogenase

Lactaatdehydrogenase is een belangrijk holoenzym voor alle levende wezens, vooral in weefsels die veel energie verbruiken, zoals hart, hersenen, lever, skeletspieren, longen, enzovoort..

Dit enzym vereist de aanwezigheid van zijn cofactor, het nicotinamide-adenine-dinucleotide (NAD), om de omzettingsreactie van pyruvaat naar lactaat te katalyseren.

catalase

Catalase is een belangrijk holoenzym bij het voorkomen van cellulaire toxiciteit. Zijn functie is om waterstofperoxide, product van cellulair metabolisme, in zuurstof en water te ontbinden.

Het catalase-apoenzym vereist dat twee cofactoren worden geactiveerd: een mangaanion en een prosthetische groep HEMO, vergelijkbaar met die van hemoglobine.

referenties

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Voorlopige studie van Serum Lactate Dehydrogenase (LDH) -Prognostische Biomerker in Carcinoma Borst. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F.K., & Hendrickson, W.A. (1995). Structuur van het biotinyl domein van acetyl-co-enzym A carboxylase bepaald door MAD phasing. structuur, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biochemie (8e druk). W. H. Freeman and Company.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). De associatie van serum lactaat dehydrogenase niveau met geselecteerde opportunistische infecties en HIV-progressie. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Functie van koolzuuranhydrase in bloed. natuur, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P.F. (2011). Structuren en mechanisme van de monoamine oxidase familie. Biomoleculaire concepten, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Menselijke pyruvaatkinase M2: een multifunctioneel eiwit. Protein Science, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W.W., Wallace, J.C., & Attwood, P.V. (2008). Structuur, mechanisme en regulatie van pyruvaatcarboxylase. Biochemical Journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymen van pyruvaat-kinase. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). biologie (7e druk) Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). Structuur en functie van koolzuuranhydrasen. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P., & Healy, J. (2004). Monoamineoxidasen: zekerheden en onzekerheden. Huidige medicinale chemie, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Moleculair niveau (5de ed.). Wiley.
  14. Xu, H.N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Is hoger lactaat een indicator voor tumor gemetastaseerd risico? Een pilot MRS onderzoek met behulp van hypergepolariseerd 13C-pyruvaat. Academische radiologie, 21(2), 223-231.