Maltasa-kenmerken, synthese en functies



de maltase, ook bekend als α-glucosidase, zuur maltase, invertase glucose, glucosidosucrasa, lysosomale α-glucosidase of maltase-glucoamylase is het enzym dat verantwoordelijk is voor de hydrolyse van maltose in darmepitheelcellen tijdens de laatste stappen van de vertering van zetmeel.

Het behoort tot de klasse van hydrolasen, specifiek tot de subklasse van glycosidasen, die in staat zijn om de α-glucosidebindingen tussen glucoseresiduen te doorbreken (EC 3.2.1.20). Deze categorie groepeert verschillende enzymen waarvan de specificiteit gericht is op de exo-hydrolyse van terminale glycosiden gekoppeld door α-1,4-bindingen.

Sommige maltasen kunnen polysacchariden hydrolyseren, maar met een veel lagere snelheid. In het algemeen, na de werking van de maltase, worden α-D-glucose-residuen vrijgegeven, enzymen van dezelfde subklasse kunnen echter β-glucanen hydrolyseren, waardoor β-D-glucoseresidu's vrijkomen.

Het bestaan ​​van moutenzymen werd aanvankelijk gedemonstreerd in het jaar 1880 en het is nu bekend dat het niet alleen aanwezig is in zoogdieren, maar ook in micro-organismen zoals gist en bacteriën, evenals in veel hogere planten en granen..

Een voorbeeld van het belang van de activiteit van deze enzymen hangt samen met Saccharomyces cerevisiae, het organisme verantwoordelijk voor de productie van bier en brood, dat in staat is maltose en maltotriose verslechteren doordat maltase enzymen waarvan de producten worden gemetaboliseerd tot produkten fermentatieve kenmerk van dit organisme.

index

  • 1 Kenmerken
    • 1.1 Bij zoogdieren
    • 1.2 In gist
    • 1.3 In planten
  • 2 Samenvatting
    • 2.1 Bij zoogdieren
    • 2.2 In gist
    • 2.3 In bacteriën
  • 3 functies
  • 4 Referenties

features

In zoogdieren

Maltase is een amfipathisch eiwit dat is geassocieerd met het membraan van intestinale borstelcellen. Het is ook een isozym bekend als zuur maltase, gelokaliseerd in de lysosomen en in staat om verschillende soorten glycosidebindingen in verschillende substraten te hydrolyseren, niet alleen maltose en a-1,4-bindingen. Beide enzymen delen veel structurele kenmerken.

Het lysosomale enzym heeft ongeveer 952 aminozuren en wordt post-translationeel bewerkt door glycosylatie en peptide-verwijdering aan de N- en C-terminale uiteinden.

Studies uitgevoerd met het enzym uit de darm van ratten en varkens stellen vast dat bij deze dieren het enzym uit twee subeenheden bestaat die onderling verschillen in termen van sommige fysische eigenschappen. Deze twee subeenheden komen voort uit dezelfde polypeptide-precursor die proteolytisch wordt gesneden.

In tegenstelling tot varkens en ratten, heeft het enzym bij de mens geen twee subeenheden, maar is het één, met een hoog molecuulgewicht en sterk geglycosyleerd (door N- en O-glycosylatie).

In gist

Gist-maltase, gecodeerd door het MAL62-gen, weegt 68 kDa en is een cytoplasmatisch eiwit dat voorkomt als een monomeer en een breed spectrum aan α-glucosiden hydrolyseert.

In gisten zijn er vijf isoenzymen gecodeerd in de telomere zones van vijf verschillende chromosomen. Elke coderende locus van het MAL-gen omvat ook een gencomplex van alle genen die betrokken zijn bij het metabolisme van maltose, inclusief de permease en regulerende eiwitten, alsof het een operon was..

In planten

Er is aangetoond dat het in planten aanwezige enzym gevoelig is voor temperaturen boven 50 ° C en dat maltase in grote hoeveelheden voorkomt in gekiemde en niet-vergiste granen..

Bovendien is dit enzym tijdens de afbraak van zetmeel specifiek voor maltose, omdat het niet inwerkt op andere oligosacchariden, maar altijd eindigt met de vorming van glucose.

synthese

In zoogdieren

Het intestinale maltase van mensen wordt gesynthetiseerd als een enkele polypeptideketen. Koolhydraten die rijk zijn aan mannose-residuen worden co-transductie toegevoegd door glycosylatie, die de sequentie van proteolytische afbraak lijkt te beschermen..

Studies naar de biogenese van dit enzym bepaald dat deze is samengesteld als een molecuul met hoog molecuulgewicht in een "membraangebonden" endoplasmatisch reticulum, en wordt vervolgens verwerkt met pancreasenzymen en "re-geglycosyleerd" in Golgi complex.

In gist

In gisten zijn er vijf isoenzymen gecodeerd in de telomere zones van vijf verschillende chromosomen. Elke coderende locus van het MAL-gen omvat ook een gencomplex van alle genen die betrokken zijn bij het maltose metabolisme, waaronder permease en regulerende eiwitten.

In bacteriën

Het systeem maltose metabolisme in bacteriën zoals E. coli, is vergelijkbaar met het systeem van lactose, met name genetische organisatie die verantwoordelijk is voor de synthese van de eiwitten, transporteur operon en enzymactiviteit op het substraat (maltase ).

functies

In de meeste organismen waar de aanwezigheid van enzymen zoals maltase is gedetecteerd, speelt dit enzym dezelfde rol: de afbraak van disachariden zoals maltose om oplosbare koolhydraatproducten te verkrijgen die gemakkelijker metaboliseerbaar zijn.

In de darm van zoogdieren speelt maltase een sleutelrol in de laatste stappen van afbraak van zetmeel. Tekorten in dit enzym worden meestal waargenomen in pathologieën zoals glycogenose type II, die gerelateerd is aan de opslag van glycogeen.

In bacteriën en gisten vertegenwoordigen reacties die door enzymen van dit type worden gekatalyseerd een belangrijke energiebron in de vorm van glucose dat de glycolytische route binnentreedt, met fermentatie of niet-vergistingsdoeleinden.

In planten, maltase, samen met amylasen, deelneemt aan de afbraak van het endosperm van het zaad dat "slaap" zijn, en die worden geactiveerd door de gibberellinen, hormonen regelen van plantengroei, als voorwaarde voor kieming.

Daarnaast hebben veel planten die gedurende de dag tijdelijk zetmeel produceren specifieke maltasen die bijdragen aan de afbraak van de tussenproducten van hun metabolisme 's nachts, en er is vastgesteld dat chloroplasten de belangrijkste opslagplaatsen van maltose in deze organismen zijn..

referenties

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B., & Sica, V. (1968). Verdere zuivering en karakterisering van het zure a-glucosidase. Biochemical Journal, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E. M., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosynthese van intestinale microvillarische eiwitten. Biochemical Journal, 210, 389-393.
  3. Davis, W.A. (1916). III. De verdeling van maltase in planten. De functie van maltase in zetmeelafbraak en de invloed ervan op de amyloclastische activiteit van plantaardige materialen. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
  4. ExPASy. Bio-informatica Bronportaal. (N.D.). Opgehaald van enzyme.expasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J.P., & Sharkey, T.D. (2005). Daglengte en circadiane effecten op zetmeelafbraak en maltosemetabolisme. Plantenfysiologie, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H. Y., Sterchi, E.E., & Lentze, M.J. (1988). Structuur, biosynthese en glycosylering van humaan klein darmkanaal. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Beheersing van de synthese van maltsen in gist. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079-2084.
  8. Nomenclatuur Comité van de Internationale Unie voor Biochemie en Moleculaire Biologie (NC-IUBMB). (2019). Teruggeplaatst van qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Glycogenosis type II (Acid Maltase Deficiency). Muscle & Nerve, 3, 61-69.
  10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Kiemrust in zaad van Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amfifiel varken Intestinale Microvillus Maltase / Glucoamylase Structuur en specificiteit. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.