Peptidoglycan-functies, -structuur en -synthese

de peptidoglycan het is het hoofdbestanddeel van de celwand van prokaryoten. Het is een groot polymeer en bestaat uit eenheden van N-acetylglucosamine en N-acetylmuraminezuur. De peptidoglycaansamenstelling is vrij gelijkaardig in alle groepen van prokaryoten.

Wat varieert is de identiteit en frequentie van de aminozuren die daaraan zijn verankerd, waardoor een tetrapeptideketen wordt gevormd. De machinerie die betrokken is bij de synthese van peptidoglycaan is een van de meest algemene doelen voor de meeste antibiotica.

index

• 1 Functies
  • 1.1 Gram-positieve bacteriën
  • 1.2 Gram-negatieve bacteriën
• 2 Structuur
• 3 Samenvatting
  • 3.1 Stap 1
  • 3.2 Stap 2
  • 3.3 Stap 3
  • 3.4 Stap 4
• 4 Referenties

functies

Peptidoglycan is het fundamentele bestanddeel van de bacteriële celwand. Zijn belangrijkste rol is om de vorm van de cel te behouden en de osmotische stabiliteit te behouden die kenmerkend is voor bijna alle bacteriën.

Afhankelijk van de structuur van genoemde wand kunnen prokaryoten worden geclassificeerd als Gram-positief en Gram-negatief..

De eerste groep heeft overvloedige concentraties van peptidoglycaan in de samenstelling van de celwand ervan en kan daarom de Gram-kleuring behouden. De meest relevante kenmerken van peptidoglycaan in beide groepen worden hieronder beschreven:

Grampositieve bacteriën

De wand van Gram positieve bacteriën wordt gekenmerkt door dikke en homogene, in hoofdzaak bestaande uit peptidoglycaan en teichoïnezuren grote hoeveelheden polymeren van glycerol of ribitol gekoppeld met de fosfaatgroepen. In deze groepen glycerol of ribitol zij verbonden aminozuurresiduen, zoals d-alanine.

Teicoïnezuren kunnen worden gebonden aan peptidoglycaan zelf (via een covalente binding met N-acetylmuraminezuur) of aan het plasmamembraan. In het laatste geval worden ze niet langer teichonzuren genoemd, maar worden ze lipoteichoïnezuren.

Aangezien de teicoïnezuren een negatieve lading hebben, is de algemene wandlading van Gram-positieve bacteriën negatief.

Gram-negatieve bacteriën

De Great Negative-bacteriën vertonen een structureel complexere wand dan de Gram-positieve bacteriën. Ze bestaan ​​uit een dunne laag peptidoglycaan gevolgd door een buitenmembraan van een lipidest (naast het plasmamembraan van de cel).

Er zijn teichoïnezuren en overvloediger membraananker lipoproteïne Braun: een klein eiwit covalent aan peptidoglycan en ingebed in het buitenmembraan van een hydrofoob gedeelte.

De lipopolysacchariden worden aangetroffen in de buitenmembraan. Dit zijn grote, complexe moleculen gevormd uit lipiden en koolhydraten en bestaan ​​uit drie delen: lipide A, een polysaccharidecentrum en een O-antigeen.

structuur

Peptidoglycan is een sterk verknoopt en onderling verbonden polymeer, evenals elastisch en poreus. Het is van aanzienlijke omvang en bestaat uit identieke subeenheden. Het polymeer heeft twee suikerderivaten: N-acetylglucosamine en N-acetylmuraminezuur.

Daarnaast bevatten ze verschillende soorten aminozuren, waaronder d-glutaminezuur, d-alanine en meso-diaminopimelinezuur. Deze aminozuren zijn niet hetzelfde als die uit eiwitten bestaan, omdat ze de conformatie l- en niet d hebben-.

De aminozuren zijn verantwoordelijk voor de bescherming van het polymeer tegen de werking van peptidasen, enzymen die eiwitten afbreken.

De structuur is als volgt georganiseerd: eenheden van N-acetylglucosamine en N-acetylmuraminezuur worden afgewisseld elkaar in de carboxylgroep groep N-acetylmuraminezuur een aminozuurketen verankerd d- en l-.

De carboxyleindgroep van het d-alanineresidu is bevestigd aan de aminogroep van diaminopimelinezuur (DAP), hoewel er een ander type brug op zijn plaats kan zijn.

synthese

Peptidoglycan-synthese vindt plaats in het celcytoplasma en bestaat uit vier stappen, waarbij de polymeereenheden die aan de UDP zijn gebonden worden overgebracht naar een lipide-transportfunctie die het molecuul naar de buitenkant van de cel brengt. Polymerisatie vindt hier plaats dankzij enzymen die zich in het gebied bevinden.

Peptidoglycan is een polymeer dat door zijn organisatie in twee dimensies van andere structuren verschilt en vereist dat de eenheden die het samenstellen op een geschikte manier worden gekoppeld om deze conformatie te bereiken.

Stap 1

Het proces begint in de cel met de glucosomine-omzetting in N-acetylmurámico, dankzij een enzymatisch proces.

Vervolgens wordt het geactiveerd in een chemische reactie waarbij de reactie plaatsvindt met uridine-trifosfaat (UTP). Deze stap leidt tot de vorming van uridinedifosfaat-N-acetylmuraminezuur.

Vervolgens vindt de assemblage van de uridine-difosfaat-N-acetylmuraminezuureenheden plaats door enzymen.

Stap 2

Vervolgens wordt uridinedifosfaat pentapeptide-N-acetylmuraminezuur verbonden door een pyrofosfaat binding aan bactoprenol in het plasmamembraan en afgifte van uridine monofosfaat (UMP) plaatsvindt. De bactoprenol fungeert als dragermolecuul.

De toevoeging van N-acetylglucosamine vindt plaats om een ​​disaccharide te vormen dat peptidoglycan tot stand zal brengen. Dit proces kan enigszins worden gewijzigd in bepaalde bacteriën.

Bijvoorbeeld in Staphylococcus aureus de toevoeging van een pentaglycine (of andere aminozuren) vindt plaats op positie 3 van de peptideketen. Dit gebeurt met als doel de lengte van de verknoping te vergroten.

Stap 3

Achtereenvolgens de bacteroprenol handvatten naar buiten brengen voorlopers disaccharide peptide N-acetylglucosamine-N-acetylmuraminezuur, die binden aan de polypeptideketen door de aanwezigheid van enzymen transglucosilasas. Deze eiwitten katalysatoren pyrofosfaat binding tussen het disaccharide en bacteroprenol.

Stap 4

In een bijna plasmamembraan gebied verknoping (transpeptidatie) tussen peptideketens gebeurt door de vrije amine zich op de derde plaats van het N-terminale keten pentaglycine aminozuurresidu of en d-alanine in de vierde positie van de andere polypeptideketen.

Verknoping vindt plaats dankzij de aanwezigheid in transpeptidase-enzymen, gelokaliseerd in het plasmamembraan.

Tijdens de groei van het organisme kan peptidoglycaan op bepaalde punten worden geopend met behulp van de enzymatische machine van de cel en dit leidt tot de insertie van nieuwe monomeren.

Omdat peptidoglycan vergelijkbaar is met een netwerk, vermindert opening op verschillende punten de sterkte van de structuur niet significant.

Peptidoglycan synthese en afbraakprocessen komen constant voor en bepaalde enzymen (zoals lysozyme) zijn bepalend in de vorm van de bacterie.

Wanneer de bacterie een tekort aan voedingsstoffen heeft, stopt de peptidoglicano-synthese, wat enige zwakte in de structuur veroorzaakt.

referenties

1. Alcamo, I.E. (1996). Microbiology. Wiley Publishing.
2. Murray, P.R., Rosenthal, K.S., & Pfaller, M.A. (2017). Medische microbiologie. Elsevier Health Sciences.
3. Prescott, L. M. (2002). microbiologie. Mc Graw-Hill-bedrijven
4. Struthers, J. K., & Westran, R. P. (2005). Klinische bacteriologie. Masson.
5. Typas, A., Banzhaf, M., van Saparoea, B.V.D. B., Verheul, J., Biboy, J., Nichols, R.J., ... & Breukink, E. (2010). Regulering van peptidoglycan-synthese door buitenmembraanproteïnen. cel, 143(7), 1097-1109.