8 Factoren die de enzymatische activiteit beïnvloeden

de factoren die de enzymatische activiteit beïnvloeden zijn die middelen of omstandigheden die de werking van enzymen kunnen wijzigen. Enzymen zijn een klasse van eiwitten waarvan de functie is om biochemische reacties te versnellen. Deze biomoleculen zijn essentieel voor alle vormen van leven, planten, schimmels, bacteriën, protisten en dieren.

Enzymen zijn essentieel in verschillende belangrijke reacties voor organismen, zoals het elimineren van toxische verbindingen, het afbreken van voedsel en het opwekken van energie.

Enzymen zijn dus moleculaire machines die de taken van cellen vergemakkelijken en in veel gevallen wordt hun functioneren onder bepaalde omstandigheden beïnvloed of begunstigd.

Lijst van factoren die de enzymatische activiteit beïnvloeden

Enzymconcentratie

Naarmate de concentratie van enzymen toeneemt, neemt de snelheid van de reactie evenredig toe. Dit is echter alleen waar tot een bepaalde concentratie, omdat op een bepaald moment de snelheid constant wordt.

Deze eigenschap wordt gebruikt om de activiteiten van serum-enzymen (bloedserum) voor de diagnose van ziekten te bepalen.

Substraatconcentratie

Het verhogen van de substraatconcentratie verhoogt de snelheid van de reactie. Dit komt omdat meer substraatmoleculen botsen met de enzymmoleculen, waardoor het product sneller zal vormen.

Bij overschrijding van een bepaalde substraatconcentratie zal er echter geen effect zijn op de snelheid van de reactie, omdat de enzymen verzadigd zijn en op maximale snelheid draaien..

pH

Veranderingen in de concentratie van waterstofionen (pH) beïnvloeden op significante wijze de activiteit van enzymen. Omdat deze ionen lading hebben, genereren ze aantrekkelijke en afstotende krachten tussen de waterstof- en ionbindingen van de enzymen. Deze interferentie produceert veranderingen in de vorm van de enzymen, waardoor hun activiteit wordt beïnvloed.

Elk enzym heeft een optimale pH waarbij de reactiesnelheid maximaal is. De optimale pH voor een enzym hangt dus af van waar het normaal werkt.

Darmenzymen hebben bijvoorbeeld een optimale pH van ongeveer 7,5 (enigszins basisch). Daarentegen hebben de enzymen in de maag een optimale pH van ongeveer 2 (zeer zuur).

zoutheid

De concentratie van zouten beïnvloedt ook het ionpotentieel en bijgevolg kunnen ze interfereren in bepaalde schakels van de enzymen, die deel kunnen uitmaken van de actieve site van hetzelfde. In deze gevallen, zoals bij pH, zal de enzymatische activiteit worden beïnvloed.

temperatuur

Naarmate de temperatuur stijgt, neemt de enzymatische activiteit toe en bijgevolg de snelheid van de reactie. Echter, zeer hoge temperaturen denatureren de enzymen, dit betekent dat de overtollige energie de bindingen verbreekt die hun structuur behouden waardoor ze niet optimaal werken.

Aldus neemt de snelheid van de reactie snel af als de thermische energie de enzymen denatureert. Dit effect kan grafisch worden waargenomen in een klokvormige curve, waarbij de reactiesnelheid gerelateerd is aan de temperatuur.

De temperatuur waarbij de maximale reactiesnelheid optreedt, wordt de optimale temperatuur van het enzym genoemd, die op het hoogste punt van de curve wordt waargenomen.

Deze waarde is verschillend voor de verschillende enzymen. De meeste enzymen in het menselijk lichaam hebben echter een optimale temperatuur van ongeveer 37,0 ° C.

Samengevat, als de temperatuur stijgt, zal de reactiesnelheid aanvankelijk toenemen als gevolg van de toename in kinetische energie. Het effect van het breken van de verbinding zal echter toenemen en de reactiesnelheid zal beginnen afnemen.

Productconcentratie

De opeenhoping van de reactieproducten verlaagt over het algemeen de snelheid van het enzym. In sommige enzymen combineren de producten met hun actieve site en vormen een los complex en remmen daarom de activiteit van het enzym.

In levende systemen wordt dit type remming meestal voorkomen door snelle eliminatie van de gevormde producten.

Enzymatische activators

Sommige enzymen vereisen de aanwezigheid van andere elementen om beter te werken, dit kunnen anorganische metaalkationen zijn zoals Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, Ca²⁺, co²⁺, Cu²⁺, na⁺, K⁺, etc.

Zelden zijn anionen ook nodig voor enzymatische activiteit, bijvoorbeeld: het chloride-anion (CI-) voor de amylase. Deze kleine ionen worden enzymcofactoren genoemd.

Er is ook een andere groep elementen die de activiteit van enzymen, de zogenaamde co-enzymen, bevorderen. Coënzymen zijn organische moleculen die koolstof bevatten, zoals de vitamines die in voedsel worden aangetroffen.

Een voorbeeld is vitamine B12, het co-enzym van methioninesynthase, een enzym dat nodig is voor het metabolisme van eiwitten in het lichaam.

Enzymremmers

Enzymremmers zijn stoffen die de functie van enzymen negatief beïnvloeden en bijgevolg de katalyse vertragen of in sommige gevallen stoppen.

Er zijn drie veel voorkomende soorten enzymremming: competitief, niet-competitief en substraatremming:

Concurrerende remmers

Een competitieve remmer is een chemische verbinding vergelijkbaar met een substraat dat kan reageren met de actieve plaats van het enzym. Wanneer de actieve plaats van een enzym is gekoppeld aan een competitieve remmer, kan het substraat niet aan het enzym binden.

Niet-competitieve remmers

Een niet-competitieve remmer is ook een chemische verbinding die zich bindt aan een andere plaats op de actieve plaats van een enzym, de allosterische plaats genoemd. Als gevolg hiervan verandert het enzym van vorm en kan het niet langer gemakkelijk aan zijn substraat binden, dus het enzym kan niet goed functioneren.

referenties

1. Alters, S. (2000). Biologie: het leven begrijpen (3e ed.). Jones en Bartlett Learning.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biochemie (8e druk). W. H. Freeman and Company.
3. Russell, P.; Wolfe, S .; Hertz, P.; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biologie: de dynamische wetenschap (1e ed.). Thomson Brooks / Cole.
4. Seager, S .; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Chemie voor vandaag: algemeen, biologisch en biochemie (9e druk). Cengage Learning.
5. Stoker, H. (2013). Organische en biologische chemie (6e druk). Brooks / Cole Cengage Learning.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Moleculair niveau (5de ed.). Wiley.