Biologische katalysatorprestaties en voorbeelden



een biologische katalysator of biokatalysator is een molecuul, over het algemeen van eiwitoorsprong, dat de capaciteit heeft om de chemische reacties te versnellen die zich in levende wezens voordoen. Katalysator-eiwitmoleculen zijn enzymen en die van RNA-aard zijn ribozymen. In dit artikel zullen we ons concentreren op het onderzoeken van enzymen, die de bekendste biologische katalysatoren zijn.

Bij afwezigheid van enzymen kon het enorme aantal reacties dat plaatsvindt in de cel en dat leven mogelijk maakt, niet plaatsvinden. Deze zijn verantwoordelijk voor het versnellen van het proces in ordes van grootte in de buurt van 106 - en in sommige gevallen veel groter.

index

  • 1 Katalyse
  • 2 Enzymen
    • 2.1 Wat is een enzym?
    • 2.2 Kenmerken van enzymen
    • 2.3 Nomenclatuur en classificatie van enzymen
    • 2.4 Hoe enzymen werken?
    • 2.5 Enzymatische remmers
    • 2.6 Voorbeelden
  • 3 Verschil tussen biologische katalysatoren (enzymen) en chemische katalysatoren
    • 3.1 Reacties die worden gekatalyseerd door enzymen komen sneller voor
    • 3.2 De meeste enzymen werken onder fysiologische omstandigheden
    • 3.3 Specificiteit
    • 3.4 Enzymatische regulatie is correct
  • 4 Referenties

katalyse

Een katalysator is een molecuul dat in staat is om de snelheid van een chemische reactie te veranderen zonder te worden verbruikt bij genoemde reactie.

Bij chemische reacties gaat het om energie: de initiële moleculen die bij de reactie zijn betrokken of reactanten beginnen met een bepaalde mate van energie. Een extra hoeveelheid energie wordt geabsorbeerd om de "overgangstoestand" te bereiken. Vervolgens wordt de energie vrijgegeven met de producten.

Het energieverschil tussen de reactanten en de producten wordt uitgedrukt als AG. Als de energieniveaus van de producten groter zijn dan de reactanten, is de reactie endergonisch en niet spontaan. Als daarentegen de energie van de producten lager is, is de reactie exergonisch en spontaan.

Als een reactie echter spontaan is, betekent dit niet dat deze met een aanzienlijke snelheid zal plaatsvinden. De snelheid van de reactie is afhankelijk van ΔG * (de asterisk verwijst naar de activeringsenergie).

De lezer moet deze concepten in gedachten houden om te begrijpen hoe de enzymen functioneren.

enzymen

Wat is een enzym?

Enzymen zijn biologische moleculen met een ongelooflijke complexiteit, voornamelijk bestaande uit eiwitten. Eiwitten zijn op hun beurt lange ketens van aminozuren.

Een van de meest opvallende kenmerken van enzymen is hun specificiteit in het doelmolecuul - dit molecuul wordt het substraat genoemd.

Kenmerken van enzymen

Enzymen bestaan ​​in verschillende vormen. Sommige zijn volledig samengesteld uit eiwitten, terwijl andere niet-eiwitregio's hebben die cofactoren worden genoemd (metalen, ionen, organische moleculen, enz.).

Een apoenzym is dus een enzym zonder zijn co-factor en de combinatie van het apoenzym en zijn cofactor wordt een holoenzym genoemd.

Het zijn moleculen met een aanzienlijk grote omvang. Slechts een kleine plaats van het enzym neemt echter direct deel aan de reactie met het substraat en dit gebied is de actieve plaats.

Wanneer de reactie begint, is het enzym gekoppeld met het substraat ervan, aangezien een sleutel met het slot is gekoppeld (dit model is een vereenvoudiging van het eigenlijke biologische proces, maar dient om het proces te illustreren).

Alle chemische reacties die in ons lichaam voorkomen worden gekatalyseerd door enzymen. Als deze moleculen niet zouden bestaan, zouden we honderden of duizenden jaren moeten wachten voordat de reacties voltooid zijn. Daarom moet de regulatie van enzymatische activiteit op een zeer specifieke manier worden gecontroleerd.

Nomenclatuur en classificatie van enzymen

Wanneer we een molecuul zien waarvan de naam eindigt in -ase, kunnen we er zeker van zijn dat het een enzym is (hoewel er uitzonderingen zijn op deze regel, zoals trypsine). Dit is de afspraak om de naam van de enzymen aan te duiden.

Er zijn zes basistypen enzymen: oxidoreductasen, transferasen, hydrolasen, lyasen, isomerasen en ligasen; verantwoordelijk voor: redoxreacties, overdracht van atomen, hydrolyse, toevoeging van dubbele bindingen, isomerisatie en binding van moleculen, respectievelijk.

Hoe enzymen werken?

In de sectie over katalyse hebben we vermeld dat de snelheid van de reactie afhangt van de waarde van ΔG *. Hoe hoger deze waarde, hoe langzamer en langzamer de reactie. Het enzym is verantwoordelijk voor het verlagen van genoemde parameter - waardoor de snelheid van de reactie wordt verhoogd.

Het verschil tussen de producten en de reactanten blijft identiek (het enzym heeft geen invloed op het product), evenals de verdeling ervan. Het enzym vergemakkelijkt de vorming van de overgangstoestand.

Enzymremmers

In de context van de studie van enzymen zijn remmers stoffen die erin slagen de activiteit van de katalysator te verminderen. Ze zijn ingedeeld in twee typen: competitieve en niet-competitieve remmers. Degenen van het eerste type concurreren met het substraat en de anderen niet.

Over het algemeen is het remmingsproces reversibel, hoewel sommige remmers bijna permanent aan het enzym gekoppeld kunnen blijven.

Voorbeelden

Er zit een grote hoeveelheid enzymen in onze cellen - en in de cellen van alle levende wezens. De bekendste zijn echter degenen die deelnemen aan metabole routes zoals glycolyse, Krebs-cyclus, elektronentransportketen, onder anderen..

Succinaatdehydrogenase is een enzym van het oxidoreductase-type dat de oxidatie van succinaat katalyseert. In dit geval omvat de reactie het verlies van twee waterstofatomen.

Verschil tussen biologische katalysatoren (enzymen) en chemische katalysatoren

Er zijn katalysatoren van chemische aard die, net als biologische, de reactiesnelheid verhogen. Er zijn echter opmerkelijke verschillen tussen beide soorten moleculen.

Enzym-gekatalyseerde reacties komen sneller voor

Ten eerste slagen de enzymen er in om de snelheid van de reacties in ordes van grootte rond de 10 te verhogen6 tot 1012. Chemische katalysatoren verhogen ook de snelheid, maar slechts enkele ordes van grootte.

De meeste enzymen werken onder fysiologische omstandigheden

Omdat de biologische reacties in de levende wezens worden uitgevoerd, omgeven hun optimale omstandigheden de fysiologische waarden van temperatuur en pH. Chemici hebben daarentegen drastische voorwaarden nodig voor temperatuur, druk en zuurgraad.

specificiteit

Enzymen zijn heel specifiek in de reacties die ze katalyseren. In de meeste gevallen werken ze alleen met één substraat of met een paar. De specificiteit is ook van toepassing op het type producten dat zij produceren. Het bereik van substraten van chemische katalysatoren is veel breder.

De krachten die de specificiteit van de interactie tussen het enzym en het substraat bepalen, zijn dezelfde die de conformatie van hetzelfde eiwit dicteren (Van der Waals-interacties, elektrostatisch, waterstofbruggen en hydrofoob).

De enzymatische regulatie is precies

Ten slotte hebben de enzymen een groter regulerend vermogen en varieert de activiteit hiervan afhankelijk van de concentratie van verschillende stoffen in de cel.

Onder de regulatorische mechanismen vinden we de allosterische controle, de covalente modificatie van de enzymen en de variatie in de hoeveelheid enzym die wordt gesynthetiseerd.

referenties

  1. Berg, J. M., Stryer, L., & Tymoczko, J.L. (2007). biochemie. Ik draaide achteruit.
  2. Campbell, M. K., & Farrell, S. O. (2011). Biochemie. Zesde editie. Thomson. Brooks / Cole.
  3. Devlin, T. M. (2011). Leerboek van de biochemie. John Wiley & Sons.
  4. Koolman, J., & Röhm, K.H. (2005). Biochemie: tekst en atlas. Ed. Panamericana Medical.
  5. Mougios, V. (2006). Oefening biochemie. Human Kinetics.
  6. Müller-Esterl, W. (2008). Biochemie. Grondbeginselen voor geneeskunde en levenswetenschappen. Ik draaide achteruit.
  7. Poortmans, J.R. (2004). Principles of exercise biochemistry. Karger.
  8. Voet, D., & Voet, J.G. (2006). biochemie. Ed. Panamericana Medical.