Hydrofobe interacties in wat ze zijn, biologisch belang en voorbeelden

de Hydrofobe interacties (HI) het zijn de krachten die de samenhang tussen apolaire verbindingen ondergedompeld in een oplossing of polair oplosmiddel handhaven. In tegenstelling tot andere karakter interacties niet-covalent, bijvoorbeeld waterstofbruggen, ionische interacties of van der Waals krachten, hydrofobe interacties hoeft niet afhankelijk van de intrinsieke eigenschappen van opgeloste stoffen, maar solventen.

Een zeer illustratief voorbeeld van deze interacties kan de fasenscheiding zijn die optreedt wanneer men probeert water met olie te mengen. In dit geval "interageren" de oliemoleculen met elkaar als gevolg van het ordenen van de watermoleculen er omheen.

Het begrip van deze interacties bestaat al vóór de jaren veertig. De term 'hydrofobe link' werd echter in 1959 door Kauzmann bedacht, terwijl de belangrijkste factoren werden bestudeerd in de stabilisatie van de driedimensionale structuur van bepaalde eiwitten.

HIs zijn de belangrijkste niet-specifieke interacties die plaatsvinden in biologische systemen. Ze spelen ook een belangrijke rol in een breed scala aan technische toepassingen en de chemische en farmaceutische industrie die we tegenwoordig kennen.

index

• 1 Wat zijn hydrofobe interacties??
• 2 Biologisch belang
• 3 Voorbeelden van hydrofobe interacties
  • 3.1 Membranen
  • 3.2 Eiwitten
  • 3.3 Detergenten
• 4 Referenties

Wat zijn de hydrofobe interacties??

De fysieke oorzaak van HI is gebaseerd op het onvermogen van apolaire stoffen om waterstofbindingen met watermoleculen in een oplossing te vormen.

Ze staan ​​bekend als "niet-specifieke interacties", omdat ze niet gerelateerd zijn aan de affiniteit tussen opgeloste moleculen, maar eerder aan de neiging van watermoleculen om hun eigen interacties te behouden via waterstofbruggen..

Wanneer ze in contact zijn met water, neigen apolaire of hydrofobe moleculen spontaan te aggregeren, om de grootste stabiliteit te bereiken door het contactoppervlak met water te verminderen.

Dit effect kan verward worden met een sterke aantrekkingskracht, maar is slechts een gevolg van het apolaire karakter van de stoffen in relatie tot het oplosmiddel.

Uitgelegd vanuit een thermodynamisch gezichtspunt, komen deze spontane associaties voor op zoek naar een energetisch gunstige toestand, waar de kleinste variatie van vrije energie is (ΔG).

Aangezien .DELTA.G = AH - TΔS, de meest energetisch gunstige toestand is die waarbij de entropie (AS) groter is, dat wil zeggen wanneer er minder water moleculen waarvan de rotationele en translationele vrijheid wordt verlaagd door contact met een apolaire opgeloste stof.

Wanneer de apolaire moleculen met elkaar in verband worden gebracht, geforceerd door de watermoleculen, wordt een gunstigere toestand verkregen dan wanneer deze moleculen gescheiden blijven, elk omgeven door een "kooi" van verschillende watermoleculen..

Biologisch belang

HI hebben een grote relevantie omdat ze voorkomen in een verscheidenheid aan biochemische processen.

Onder deze processen zijn de conformationele veranderingen in eiwitten, de binding van substraten aan enzymen, de associatie van subeenheden van enzymatische complexen, de aggregatie en vorming van biologische membranen, de stabilisatie van eiwitten in waterige oplossingen en andere.

In kwantitatieve termen hebben verschillende auteurs de taak gekregen om het belang van HI in de stabiliteit van de structuur van grote hoeveelheden eiwitten te bepalen, waarbij wordt geconcludeerd dat deze interacties meer dan 50% bijdragen.

Veel membraaneiwitten (integraal en perifeer) zijn geassocieerd met de lipidedubbellagen dankzij HI wanneer, in hun structuren, de eiwitten domeinen bezitten met een hydrofoob karakter. Bovendien hangt de stabiliteit van de tertiaire structuur van veel oplosbare eiwitten af ​​van HI.

Sommige technieken in de studie van celbiologie benutten de eigenschap bezit van een aantal ionische wasmiddelen micellen, die "halfronde" structuur van amfifiele verbindingen vormen polaire gebieden die behoren bij elkaar HI.

Micellen worden ook gebruikt in farmaceutische onderzoeken die de levering van in vet oplosbare geneesmiddelen omvatten en hun vorming is ook essentieel voor de absorptie van complexe vitamines en lipiden in het menselijk lichaam.

Voorbeelden van hydrofobe interacties

membranen

Een uitstekend voorbeeld van HI is de vorming van celmembranen. Dergelijke structuren zijn samengesteld uit een dubbellaag van fosfolipiden. De organisatie wordt gegeven dankzij de HI die optreedt tussen de apolaire staarten in "afstoting" van de omringende waterige omgeving.

eiwit

HIJ heeft een grote invloed op het vouwen van globulaire eiwitten, waarvan de biologisch actieve vorm wordt verkregen na het vaststellen van een bepaalde ruimtelijke configuratie, beheerst door de aanwezigheid van bepaalde aminozuurresiduen in de structuur.

• Het geval van apomioglobine

De apomyoglobine (myoglobine ontbreekt heem) is een klein eiwit alfa-helix heeft gediend als een model om het vouwproces en het belang van HI tussen polaire resten in de polypeptideketen ervan bestuderen.

In een studie van Dyson et al in 2006, toen het apomyoglobine gemuteerde sequenties werden gebruikt, werd aangetoond dat de inleiding van deze gebeurtenissen vouwen vooral afhankelijk van de HI aminozuren met apolaire groepen van alfa-helices.

Kleine veranderingen geïntroduceerd in de aminozuursequentie betekenen dus belangrijke modificaties in de tertiaire structuur, wat resulteert in misvormde en inactieve eiwitten.

wasmiddelen

Een ander duidelijk voorbeeld van HI is de werkingswijze van commerciële detergentia die we dagelijks voor huishoudelijke doeleinden gebruiken.

Detergentia zijn amfipathische moleculen (met een polaire en een apolaire regio). Ze kunnen vetten "emulgeren" omdat ze het vermogen hebben om waterstofbruggen te vormen met watermoleculen en hydrofobe interacties hebben met de lipiden die in vetten aanwezig zijn.

Bij contact met vet in een waterige oplossing, het detergens moleculen associëren met elkaar, zodat de apolaire staarten gezicht, omsluit de lipide moleculen en polaire gebieden worden blootgesteld aan het oppervlak van de micel, invoeren contact met water.

referenties

1. Chandler, D. (2005). Interfaces en de drijvende kracht van hydrofobe assemblage. Nature, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J. N., & Zeng, H. (2018). Modulatie van hydrofobe interactie door Nanoschaalstructuur en -chemie te bemiddelen, niet monotoon door hydrofobiciteit. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903-11908.
3. Dyson, J.H., Wright, P.E., & Sheraga, H.A. (2006). De rol van hydrofobe interacties bij initiatie en propagatie van eiwitvouwing. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5e druk). Freeman, W. H. & Company.
5. Luckey, M. (2008). Membraan structurele biologie: met biochemische en biofysische grondslagen. Cambridge University Press. Opgehaald van www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, E.E., Rosenberg, K.J., en Israelachvili, J. (2006). Recente vooruitgang in het begrijpen van hydrofobe interacties. Proceedings van de National Academy of Sciences, 103 (43), 15739-15746.
7. Nelson, D.L., & Cox, M.M. (2009). Lehninger Principles of Biochemistry. Omega-edities (5de ed.).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., & Engberts, J.B. F. N. (2003). Hydrofobe interacties en chemische reactiviteit. Organic and Biomolecular Chemistry, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Bijdrage van hydrofobe interacties aan eiwitstabiliteit. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
11. Silverstein, T.P. (1998). De echte reden waarom olie en water niet mengen. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.